Эндогенный Aβ и экзогенные наноструктуры пшеничного глютена: понимание самосборки пептидов в патогенезе заболеваний

В обзоре рассматривается самосборка эндогенных (бета-амилоид, Aβ) и экзогенных (глиадиновые пептиды) пептидов в протеолитически устойчивые олигомеры, способные вызывать токсические клеточные эффекты и заболевания. При болезни Альцгеймера структурный полиморфизм агрегатов Aβ1-40 и Aβ1-42 определяет их нейротоксичность, причём фибриллы, выделенные из мозга, отличаются от полученных in vitro. При глютен-ассоциированных расстройствах, особенно целиакии, протеолитически устойчивые глиадиновые пептиды (33-mer, p31-43 и пепсин-трипсиновые фрагменты) формируют наноструктуры, что объясняет их поведение как нереплицирующихся патогенов. Представлены протоколы получения мономеров и супрамолекулярной характеризации, а также указаны пробелы в знаниях для дальнейшего сближения исследований Aβ и глиадиновых пептидов.